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** ERRATA RONEOS ** (MàJ 14/12)

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** ERRATA RONEOS ** (MàJ 14/12)

Messagepar Ceyy » 18 Juil 2014, 22:35

Dans ce post, seront regroupées les petites (ou grosses... :( ) erreurs retrouvées dans les ronéos

RONÉO 1


Page 8 : "xxx" :arrow: oligomérisation
Page 10 : "D’un groupement amine NH2 (qui ionisé donne le NH3+)" :arrow: D’un groupement amine NH2 (qui protonné donne le NH3+)
Page 13 : "La Sérine (alcool primaire), la Tyrosine (alcool secondaire) et la Thréonine (alcool tertiaire)" :arrow: La thréonine est un alcool secondaire ! (Pour la tyrosine on parle de fonction phénol)
Page 14 : "elle va se dé..." :arrow: Se dénaturer

RONÉO 2


Page 2 : "Exemple 1 : "AA très simple qui pourrait être la Glycine si R était un H+." :arrow: Le R de la glycine est un H
Page 4 : "Glutamate :arrow: γ-Carboxyglutamate" cette réaction est une carboxylation, pas une hydroxylation. On sait que c'est écrit comme ça dans le diapo du prof mais c'est une erreur, c'est une carboxylation.
Page 4 : "réaction faite par la γ-Glutamyl Carboxylase qui ajoute deux carboxyles sur le Glutamate" :arrow: Elle n'ajoute qu'un seul carbonyle !!
Page 4 : en bas de la page la distinction polypeptide/protéine est pas très bien formulée :arrow: Polypeptide = 10 à 100aa. Protéine = polypeptide de plus de 50aa et ayant une fonction biologique (donc une protéine est un polypeptide mais l'inverse n'est pas forcément vrai)


RONÉO 3


Page 7 : "Le D-Glucose et le L-Glucose sont épimeres" :arrow: Le D-Glucose et le L-Glucose sont ÉNANTIOMÈRES
Page 7 ; "Cette cyclisation résulte de la forte réactivité entre le groupement carbonyle et le dernier groupement hydroxyle" :arrow: L'avant dernier groupement hydroxyle
Page 7 ; quand on parle de la cyclisation des oses, "cycle pyrane C1 interagit avec C5" et "cycle furane C1 interagit avec C4" :arrow: C'est uniquement dans le cas des ALDOSES !! Pour le cétoses : cycle pyrane C2 interagit avec C6 et cycle furane C2 interagit avec C5
Page 10 : "Certains enfants sont dans des conditions insuffisantes au lactose : ils sont incapable de casser la liaison entre les deux molécules." :arrow: Mal formulé, retenir que la maladie c'est l'intolérance au lactose, elle s'exprime par une insuffisance de l'expression de la lactase (enzyme métabolisant le lactose)

RONÉO 4


Page 2 : "En revanche, les désaturases Δ3, et Δ6, qui sont responsables de la formation de doubles liaisons en positions 3 ou 6, n’existent pas chez les animaux" :arrow: Δ12 et Δ15, et en position C12 et C15
Page 3 "L'acide arachinodique w6 est un dérivé de l'acide linoléique, donc un AG non indispensable." :arrow: L'acide arachidonique
Page 4 : Concernant la structure du cholestérol : "Une double liaison entre C5 et C6 (cycle D)" :arrow: Cycle B (+++)
Page 5 : A propos de la structure de la progestérone : "Noyau choléstane" :arrow: Pregnane
Page 7 : Tout en bas "Les glycérolipides sont : • intégrés dans la bicouche lipidique...." :arrow: Les glycérophospholipides
Page 8 : "les phospholipases sont des enzymes specifiques qui coupent les phospholipides au niveau de phosphates" :arrow: abus de langage, les phospholipases sont des enzymes qui coupent des lipides phosphorylés (et pas forcément au niveau des phosphates)
Page 8 : "Le nombre ou le type de résidus osmiques" :arrow: osidiques

RONÉO 5


Page 14 : "La créatine phosphate se transforme en créatine via une réaction par résonnance (voir chimie o) qui permet de mieux repartir les électrons et de stabiliser la molécule. Cela va libérer un phosphate et 43 kJ/mol d’énergie." Petit soucis ici, on la refait :
La créatine phosphate se transforme en créatine via une réaction d'hydrolyse d'un groupement phosphate pour former de la créatine d'une part, et de l'autre un Pi. La créatine (non phosphorylée) sera elle stabilisée par résonnance, la rendant ainsi plus stable que la créatine phosphate.

Page 18 : "Le thioester est plus stable que l'ester carboxylique car il y a une stabilisation par résonnance" : :arrow: l'ester carboxylique est plus STABLE que le thioester ( stabilisation de l'ester carboxylique par résonance)

RONÉO 6


Page 12 : "Les ions, souvent cations interviennent dans la réaction chimique soit :
Ø Pour transporter ou compléter un substrat (ex : coenzyme A qui participe au transport des AG)" :arrow: vous l'aurez deviné, le coenzyme A n'est pas un ion, l'exemple est mal choisi.
Page 14 : "Coenzyme libre : liaisons faibles, relâché en fin de réaction, mêmes concentrations que le produit" :arrow: Que le substrat

RONÉO 7


Page 3 : Pour la structure du FAD : on rajoute au FMN "Une AdénineMonophosphate sur l'oxygène du groupement phosphate" :arrow: un adénosine monophosphate
Page 3 bis : Le FMN et le FAD transporte 2 H+ :arrow: C'est 2 H que ces coenzymes transportent

RONÉO 8


Page 5 : "Donc il y aura la constante des mécanismes et la constante de dissociation de l’enzyme." constante de Michaelis !
Page 8 : "Le trypsinogène qui est une protéine de 245 AA a son site actif entre les AA 6 et 7" :arrow: Site de coupure
Page 10 : "La GP dégrade le glycogène, génère un glycogène qui contientune chaine en moins de glucose." :arrow: Un glucose de moins

RONÉO 10


Page 4 : "L’enzyme qui va cliver les molécules de glucoses les unes après les autres est la glycogène phosphorylase. Elle hydrolyse les liaisons α (1->4) entre deux glucoses." Elle phosphorolyse ! Hydrolyse (lyse par l'eau) ≠ phosphorolyse (lyse par un Pi)
Page 4 : "La glycogène phosphorylase va venir hydrolyser la liaison α (1->4) entre deux molécules de glucose par ajout d’un phosphate inorganique" Va venir phosphorolyser (et non pas phosphoryler, c'est encore différent !)
Page 13 : "En situation de non exercice (MUSCLE) : Insuline -­‐> absence de l’inhibiteur 1 donc activation de PP1 ; déphosphorylation
de la PhK et la GP -­‐> absence de dégradation du glycogène." :arrow: L'insuline n'est sécrétée qu'en phase post-prandiale. En situation de non exercice physique, il n'y aura pas d'adrénaline donc pas de dégradation du glycogène
Page 13 : "La PFK1 utilise le Mg2+ comme cofacteur. Ça lui permet de stabiliser sa réaction et permet donc la phosphorylation du F6P." C'est un peu maladroit, le Mg++ va déstabiliser l'ATP pour augmenter sa réactivité et donc la vitesse de cette réaction.
Page 13 : Tableau récapitulatif (la faute est au 1er et au 3ème point) "Activation de l’Adénylate cyclase -­‐> AMPc -­‐> libération des sous­‐unités régulatrices de la pKA -­‐> activation de la pKa" :arrow: Sous unités CATALYTIQUES (+++)

RONÉO 11

Page 6 : "Consommation de 2 ATP, 2 Pi et 2 NAD. Production de 2 ATP, 2 NADH, 2 H+ et 2 H2O (x2 car la 2ème partie de la glycolyse est en double)" :arrow: Là il faut voir la GL dans sa globalité, on consomme 2 ADP et on produit 2 ATP (4 en vrai mais vu qu'on en utilise 2 aussi, globalement on n'en produit que 2)

RONÉO 12

Page 3 : "Production re Ribulose-5P par la Gluconate-5P" :arrow: par la Gluconate-6P déshydrogénase !
Page 3 : Pour l'image de la deuxième réaction, la molécule formée par la ribulose 5-P épimérase c'est le sedoheptulose 7P (et non 5P)
Page 6 : Dans le tableau du haut de page : "Déphosphorylation du G6P : Par la Glucose 6-Phosphate" :arrow: Glucose 6-Phosphatase
Page 7 : "Fructose 2,6 BisP : produit par la PFK2 à partir du F1,6-BisP" :arrow: Le F 2,6 bisP est produit à partir du Fructose 6P

RONÉO 13


Page 24 : "Déshydrogénation du NAD en NADH2" :arrow: Réduction du NAD+ en NADH + H+

RONÉO 14


Page 5 : "la 2,4 dienoyl-CoA réductase va réarranger la molécule, elle va permettre de perdre cette double liaison et garder la liaison trans afin d’éviter d’avoir 2 doubles liaisons à la suite. Ce réarrangement consomme 1 NADPH + H+ (qui provient de la voie des Pentoses) et produit 1 NAD+." :arrow: Produit un NADP+
Page 16 :"[...] successivement pour permettre la liaison et la condensation de l’Acétyl-CoAet du malonyl-CoA" :arrow: Acétyl-ACP et Malonyl-ACP

RONÉO 15


Page 12 : "Parce qu'on est dépourvu de la delta 9 déaturase" :arrow: FAUX FAUX ! On ne possède pas les enzymes au delà de la delta 9 désaturase mais nous possédons cette dernière
Page 16 : "on va avoir formation du lysophosphatidate grâce à l'Acyle Phosphatidate" :arrow: Acyl transferase (thx Jean)

RONÉO 16


Page 4 : "L'excès d'ammoniac est transporté sous forme de Glutamine (non toxique) vers les tissus peripheriques y compris le cerveau" :arrow: c'est "depuis" les tissus périphériques
Page 8 : Dans le tableau, ligne "2C ou 3C" remplacer "Glu" par Gly"

RONÉO 17


Page 16 : pour le bilan des 2 pyruvates issus de la glycolyse : 6 NADH à remplacer par 8 NADH

RONÉO 18


Page 7 : Dans le tableau donneur d'e- pour le complexe 3 il faut remplacer "CoE Q (Ubiquinone)" par :arrow: Coenzyme QH2 (ubiquinol)

RONÉO 20

Page 3: Dans le rôle du TA : "fournir du glycerol 3 phosphate pour la NGG" :arrow: Du glycérol tout court
Page 4: la ronéiste a modifié ma phrase de base ce qui la rend fausse.. "mais aussi dans les cellules bêta du pancréas pour la synthèse d'insuline (et dans les GR) :arrow: évidemment y a pas de GLUT2 dans les GR, vous pouvez barrer cette phrase.. De base j'avais mis "dans les entérocytes aussi" si vous voulez rajouter (Edit Gray : je suis désolée pour cette erreur, en terminant la ronéo à 2h du mat' j'avais pas les yeux en face des trous, vous pouvez me lancer des cailloux :oops: )
Vice-présidente Générale (& Pédagogie) BDE 2015-2016
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Tutrice de Biochimie 2014-2015
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