▪ ▪ RÉPONSES DES PROFESSEURS ▪ ▪

[Léa_]

Dans ce post, nous réunirons toutes les réponses des professeurs à vos questions, que nous leur auront préalablement transmises.

(16/09/2013) Réponses du pr. Giudicelli:

A propos des AA aliphatiques:
les acides aminés aliphatiques sont: la Glycine (G), l'Alanine (A), la Valine (V), la Leucine (L), l'Isoleucine (I), et la Méthionine (M) [EDIT 24/09] + la Proline (P)

A propos des AA ionisables:
la définition retenue par le professeur est la suivante: un acide aminé ionisable est un acide aminé chargé à pH physiologique. il y a donc 5 AA ionisables: l'Aspartate (D), le Glutamate (E), l'Histidine (H), la Lysine (K) et l'Arginine (R).

A propos des AA essentiels:
il y a 8 AA essentiels chez l'adulte, et 10 chez l'enfant:
- chez l'adulte: Méthionine (M), Isoleucine (I), Phénylalanine (F), Tryptophane (W), Leucine (L), Thréonine (T), Lysine (K), Valine (V)
- chez l'enfant: les mêmes +Arginine (R) et Histidine (H)
en fait chez l'enfant l'Arginine et l'Histidine sont synthétisables, mais en quantité insuffisantes, on les considère donc comme essentiels.

[daphné]

(24/09/2013) Réponses du pr. Giudicelli:

A propos des AA aliphatiques:
le pr. compte aussi la Proline (P) parmi les AA aliphatiques (cf. son diapo, mais on lui en avait reparlé à votre demande ) donc au final la liste des AA aliphatiques est : Glycine (G), Alanine (A), Valine (V), Leucine (L), Isoleucine (I), Méthionine (M), et Proline (P)

A propos des AA phosphorylables:
on peut avoir phosphorylation de: la Sérine (S), la Thréonine (T), et la Tyrosine (Y)

A propos des AA composant une hélice alpha:
- on ne retrouvera jamais de Proline (P) dans une hélice alpha (car elle ‘‘casse’’ l’axe de l’hélice)
- on pourra retrouver des AA chargés dans une hélice alpha : ils seront en très faible proportion (car ils en altèrent l’organisation) , mais ils pourront quand même être présent pour assurer divers rôle (faire des liaisons ioniques avec d’autres segments de la protéine par exemple)

A propos des oses réducteurs:
sont à considérer comme réducteurs pour le concours :
- les aldoses sous forme linéaire
- les aldoses cyclisés dont la fonction hémi-acétale n’est pas impliquée dans une liaison.
le prof nous a bien précisé qu’il ne poserait pas d’item sur les cétoses du style ‘‘le fructose est un ose réducteur’’, car comme il l’est indirectement ce serait trop ambigu

A propos des glycoprotéines (diapo 39 du poly de structure des glucides) :
il faut retenir les deux types de liaison et leur caractéristiques:
- liaison N-glycosamine: entre le carbone anomérique d'un N-acétylglucosamine (GlcNAc) et le N d'une Aspargine (N)
- liaison O-glycosidique: entre le carbone anomérique d'un N-acétylgalactosamine (GalNac) et le OH d'une Sérine (S) ou d'une Thréonine (T)
en ce qui concerne la structure avec les trois mannose & co., elle n'est pas à connaître (on laisse ça à la Biocell'!)
et le pr. va corriger une mini coquille sur le schéma de droite: le carré "GalNac" en bas à droite est censé être jaune (et non bleu)

A propos de la glycosylation des protéines et des lipides
il est important de retenir que la cupule glucidique (qui est associée à une protéine ou à un lipide) ne sera jamais au contact du cytosol

[daphné]

(03/10/2013) Réponses du pr. Giudicelli:

A propos des oses cyclisés:
le OH porté par le carbone anomérique faisant partie d'une fonction hémi-(a)cétal, ce n'est pas une fonction alcool! (donc dans les ronéos c'était des petits lapsus/fautes de frappe, vous pouvez vous fier aux réponses qu'on vous avait faites )

A propos des réactions exergoniques:
elles sont thermodynamiquement favorables MAIS ne se font pas spontanément car il faut leur apporter l'énergie d'activation

A propos des réactions exergoniques, endergoniques, et de l'énergie d'activation:

l'énergie d'activation est l'énergie qu'il faut fournir à un composé pour l'activer, pour qu'il puisse entrer en réaction.
que ce soit dans le cadre d'une réaction exergonique ou endergonique, il faudra toujours fournir cette énergie au composé pour que la réaction puisse se dérouler.

pour une réaction A -> B, il va falloir activer A en A* (état de transition, version activée de A) qui peut alors entrer en réaction et être transformée en B. d'un point de vue thermodynamique pure, l'énergie d'activation est l'énergie qui permet de faire passer une molécule A vers son état de transition A*, c'est la différence d'énergie entre l'état de transition A* et la molécule initiale A

ça c'est le point de vue thermodynamique, que l'on met de côté en bioch de P1 pour adopter une version plus simple:
l'énergie d'activation c'est ce qui est représenté sur les courbes (donc vous voyez que ça ne correspond pas exactement à la définition thermodynamique précédente "différence d'énergie entre l'état de transition et la molécule activée". c'est une version simplifiée pour mieux comprendre le bilan énergétique des réactions exergoniques/endergoniques)





- pour une réaction exergonique: on doit fournir l'énergie d'activation, mais elle va être restituée par la réaction qui libère une énergie supérieure à l'énergie d'activation. donc au départ le système doit fournir l'énergie d'activation, mais après non seulement cette énergie lui sera restituée, mais il y aura même un surplus d'énergie qui sera utilisable.
- pour une réaction endergonique: on doit toujours fournir cette énergie d'activation. mais on ne libère pas une énergie supérieure à cette énergie de départ qu'on a fournie. bilan: on a consommé de l'énergie

[daphné]

(13/11/2013) Réponses de Mme Hinault

Concernant la Phosphorylase Kinase:
les deux sous-unités alpha et beta peuvent être phosphorylées (mais la phosphorylation de la sous-unité beta joue un rôle prédominant)

Concernant la Phosphorylase Kinase Hépatique:
on vous a dit que dans le foie PhK possédait une sous-unité calmoduline.. ça c'est la vérité biochimique
MAIS en P1 c'est HORS PROGRAMME! en P1 on ne vous parle de cette sous-unité que dans le muscle
donc il faut retenir régulation par le calcium dans le muscle comme indiqué sur la diapo. (et l'oublier dans le foie)
normalement (et je dis bien normalement, on ne peut jamais rien vous garantir à 200% lorsqu'il s'agit du concours) vous n'aurez pas de problème concernant la phosphorylase kinase hépatique (la phosphorylase musculaire par contre c'est à bien connaître, et à ce niveau là aucun changement)
en effet Mme. Hinault nous a dit que lorsqu'il y avait des simplifications spéciales P1 qui étaient un peu fausses scientifiquement, ça lui faisait mal de rédiger un item dessus^^ (mais bon ça n'est pas une garantie pour autant hein!)

Concernant la Glycogène Phosphorylase musculaire:
le calcium N'est PAS un effecteur de la Glycogène Phosphorylase
(au niveau du muscle le calcium est un effecteur de la phosphorylase kinase. il ne régulera GP qu'indirectement)

Concernant l'action de la Glycogène Phosphorylase dans la dégradation du glycogène:
on a dégradation par phosphorolyse - la dégradation du glycogène commence par hydrolyse via ajout de phosphate inorganique
ce n'est donc pas une phosphorylation qui serait elle à partir d’ATP et catalysée par une kinase


Concernant la PhosphoFructoKinase-1 (PFK-1, glycolyse):
La régulation de PFK-1 par [H+] est à considérer comme un processus physico-chimique (variation de pH) (et non comme une régulation allostérique comme indiqué sur la diapo)

[daphné]

(27/11/2013) Réponses de M. Giudicelli

Concernant les méthodes d'étude des protéines:

- SDS et chauffage: neutralisent les charges
- beta-mercapto: casse les ponts disulfures
et ça n'est pas séquentiel

remarque: concernant le beta-mercapto
- non seulement il casse les ponts disulfures
- mais en plus il se fixe sur les SH libres pour empêcher la reformation de ponts disulfures


Concernant les oses cyclisés:
on peut parler de groupement hydroxyle, porté par la fonction hémi-(a)cétal (et non alcool) du carbone anomérique

Concernant les calculs d'AMS & co.:
ils ne sont plus au programme (donc si vous en voyez dans les annales vous passez!)
par contre les définitions sont toujours à connaître (à part celle de l'activité enzymatique)
donc diapo 79 du poly d'enzymo: vous apprenez les définitions de U.I., Katal, et A.M.S., mais vous n'aurez pas de calculs à faire en rapport

Concernant Km, les enzymes allostériques, et les hexokinases:
- il n'y a pas de Km pour les enzymes allostériques
- les hexokinases sont des enzymes michaeliennes, ce ne sont pas des enzymes allostériques dans certains ouvrages (et dans certains de nos posts avant édition ) on dit que oui, mais vous oubliez!
quand on regarde la courbe ça a l'allure d'une cinétique michaelienne, c'est pour ça qu'on peut leur définir un Km
- la régulation des hexokinases se fait de manière non covalente par le G 6-P inhibiteur compétitif (sauf pour la glucokinase, pas de régulation par compétition par le G 6-P)

Concernant un item du tutorat:
c'était une histoire de formulation qui vous avait perturbée, donc on a vérifié avec le pr. ce qu'il faudrait répondre au concours
je vous remets directement le lien: http://www.carabinsnicois.fr/phpbb/viewtopic.php?f=482&t=43003&p=272689#p272462

Concernant la régulation par covalence:
là le pr. nous a expliqué des choses différentes de ce qu'on apprenait jusqu'à présent, donc il peut y avoir des discordances avec ce qu'on vous disait avant.

dans la régulation covalente, il n’y a pas d’effecteur
la régulation consiste en une modification post-traductionnelle de l’enzyme : phosphorylation (la seule au programme de P1), méthylation, acétylation, ..
cette modification post-traductionnelle est responsable de l’activation ou de l’inhibition de l’enzyme

l’enzyme peut être de type michaelienne ou allostérique

la régulation par covalence est toujours réversible, parce qu’il y a toujours le couple d’enzyme impliqué dans ces modifications post-traductionnelles et nécessaire à sa réversibilité (kinase/phosphatase)
au final le seul mécanisme de ‘‘régulation’’ irréversible est l’acitvation de zymogène (précurseurs activé en enzyme par élimination définitive d’un petit peptide masquant le site actif) et ça ça n’est pas une régulation covalente

Concernant la diapo 40 du poly de bioénergétique:

là on parle de l’hydrolyse de alpha-beta à partir de l’ADP (chose qui ne se produit pas dans la cellule)
donc beta-gamma n’y étant plus -> moindre contrainte stérique -> moindre quantité d’énergie libérée

on ne parle donc pas de la même que dans la diapo 42 où là c'est la coupure directe de la liaison alpha-beta sur l'ATP (ce qui se passe dans la cellule)


Concernant la diapo 77 du poly d'enzymologie, courbe de gauche:
en ordonnée c'est [P] (et non Vr)

errata diapo 77 enzymo.png (12.96 Kio) Vu 4393 fois

[daphné]

(11/12/2013) Réponses de M. Giudicelli

Concernant la désensibilisation des enzymes allostériques:
si les conditions de traitement n’altèrent pas la structure de la protéine (dénaturation par des traitements forts), on garde alors la structure quaternaire mais on perd la coopérativité -> l’enzyme a alors une cinétique michaelienne
(et ces conditions doivent être précisées dans l’item)

l’insuline a-t-elle une action sur la Pyruvate Déshydrogénase?:
‘‘Concernant mon cours, je ne parle pas de l’action insuline sur PDH car demeure encore contesté’’

Concernant les enzymes utilisant le FAD comme coenzyme:
en cours : ‘‘toutes les enzymes utilisant le FAD comme coenzyme sont intégrées à la membrane interne de la mitochondrie.’’
mais la pyruvate déshydrogénase, dont E3 utilise le FAD, est matricielle
-> c’est un cas particulier où on a un complexe multienzymatique dans lequel le NAD prend en charge la réoxydation du FAD.
donc la remarque ne concernait que des holoenzyles seules et non impliquées dans une structure complexe enzymatique

Concernant la diapo 31 du poly de structure des glucides:
petite faute de frappe: ‘‘la saccharase hydrolyse le saccharose en deux molécules de glucose’’ -> c’est un glucose et un fructose

Concernant la sphingomyéline:
elle est forcément composée d’une céramide et d’une phosphocholine

Concernant la sortie de citrate dans la mitochondrie :

La sortie du citrate peut être compensée par une entrée de malate.
Cependant, selon l’environnement métabolique le malate donnera du pyruvate (grâce à l’action de l’enzyme malique) et dans ce cas c’est le pyruvate qui équilibre la sortie de citrate.

[daphné]

(12/12/2013) Réponses de Mme. Hinault

je n'ai pas le temps de vous les mettre en page donc je vous mets directement le pdf

comme c'est sûrement la dernière série de réponses que je vous poste j'en profite pour vous redire que tant Monsieur Giudicelli que Madame Hinault ont toujours été super disponibles pour répondre à toutes les questions qu'on leur a fait remonter, ils sont méga investis dans l'enseignement de la biochimie (donc méga investis pour vous ) et on leur en est très reconnaissants

Réponses Mme. Hinault 12 déc 2013.pdf

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